Содержание

Главная >> Химия. Углубленный уровень

Химия 10 класс. Габриелян

§ 26. Аминокислоты

Общую формулу α-аминокислот можно записать так:

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, их свойства отличаются от характерных свойств карбоновых кислот и аминов.

Изомерия и номенклатура

Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия аминокислот, в которых положения аминогруппы обозначаются буквами греческого алфавита: α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также α-аминомасляной кислотой:

В живых организмах в биосинтезе белка участвуют20 аминокислот, для которых применяют чаще исторические названия. Эти названия и принятые для них русские и латинские буквенные обозначения приведены в таблице 8.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить из карбоновых кислот, заместив в их радикале атом водорода на галоген, а затем на аминогруппу при взаимодействии с аммиаком, например:

Смесь аминокислот обычно получают кислотным гидролизом белков.

Свойства аминокислот

Аминогруппа —NH₂ определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счёт наличия свободной электронной пары у атома азота.

Карбоксильная группа —СООН определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические вещества.

С щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами — как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в молекуле аминокислоты вступает во взаимодействие с входящей в её состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определённую концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от состава радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

У всех α-аминокислот, кроме глицина, α-углеродный атом имеет четыре различных заместителя, т. е. является асимметрическим. Следовательно, для каждой аминокислоты возможно существование двух оптических изомеров. Удивительно, что в природе встречаются (и входят в состав белков) только L-аминокислоты, имеющие такое же взаимное расположение заместителей и функциональных групп при асимметрическом центре, как у L-глицеринового альдегида. Строение оптических изомеров удобно изображать с помощью проекционных формул Фишера, знакомых вам по теме «Углеводы».

Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты. Расположение аминогруппы NH2 в проекционной формуле слева соответствует L-конфигурации, а справа — D-конфигурации. Знак вращения не связан с принадлежностью соединения к L- или D-ряду. Так, L-серин имеет знак вращения «-», а L-аланин — « + ».

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относится к незаменимым, так как они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие аминокислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей (табл. 9). Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Например, при фенил кетонурии не синтезируется тирозин.

Неверно было бы полагать, что физиологические функции выполняют только α-аминокислоты. Функционирование нервной системы, например, связано с участием γ-аминомасляной кислоты (ГАМК) (рис. 70).

При поступлении нервного импульса к нервной клетке она возбуждается, пропуская вовнутрь через каналы клеточной мембраны ионы натрия. Внутри клетки возникает избыточный положительный заряд. Для того чтобы «выключить» действие нервной клетки, необходимо компенсировать этот заряд ионами хлора. Но каналы мембраны клетки для таких ионов закрыты. Тогда на помощь приходит нейромедиатор — ГАМК. Каждый ионный канал окружён молекулами белка, встроенными в мембрану клетки. Молекулы ГАМК присоединяются к рецепторным точкам этих белковых молекул, молекулы белка изменяют свою форму и открывают ионный канал. Ионы хлора устремляются внутрь клетки, происходит торможение нервного импульса. Одним из эффектов, связанных с употреблением алкоголя, является торможение нервной активности за счёт активирования действия ГАМК. Тот же принцип лежит в основе действия успокоительных лекарственных препаратов — транквилизаторов. Употребление алкоголя опасно само по себе, а в сочетании с некоторыми лекарствами (теми же транквилизаторами) особенно. Торможение нервной системы может оказаться настолько сильным, что может привести к летальному исходу.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в реакцию конденсации с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, например, кроме капрона, относится также энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул (почему?).

Продукты конденсации α-аминокислот носят общее название пептиды, а образующаяся между аминокислотными остатками связь —NH—СО— называется пептидной. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают простые пептиды (до 10 остатков аминокислот), олигопептиды (до 50 остатков аминокислот) и полипептиды (более 50 остатков аминокислот). Полипептиды называют также белками или протеинами. С этими биополимерами вы познакомитесь в следующем параграфе.

Полиамиды α-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают ди-, три-, ..., полипептиды. В таких соединениях группы —NH—СО— называют пептидными.

1. Запишите уравнения реакций а-аминопропионовой кислоты с серной кислотой и гидроксидом натрия, а также с метиловым спиртом.

2. Почему аминокислоты относят к гетерофункциональным соединениям? Какие ещё гетерофункциональные вещества вы знаете?

3. Какими особенностями строения должны обладать аминокислоты, используемые для синтеза волокон, и аминокислоты, участвующие в биосинтезе белков в клетках живых организмов?

4. Чем отличаются реакции поликонденсации от реакций полимеризации? В чём их сходство?

5. Как получают аминокислоты? Запишите уравнения получения α-аминопропионовой кислоты из пропанола-1.

6. Назовите α-аминокислоту, если известно, что она содержит 15,73% азота. Ответ: α-аминопропионовая кислота.

7. Смесь массой 25,2 г, содержащая аминоуксусную и уксусную кислоты, для солеобразования требует 10,08 г оксида кальция. Определите массовые доли веществ в исходной смеси. Ответ: 71,4% NH₂CH₂COOH, 28,6% СН₃СООН.

8. Самостоятельно составьте три задачи на расчёт по химическим уравнениям по теме «Аминокислоты». На отдельном листе решите собственные задачи. Обменяйтесь задачами с соседом по парте и решите составленные им задачи. Проведите взаимопроверку.

9. Найдите в Интернете области применения глицина, лейцина, глутаминовой кислоты и её солей. Как в промышленности получают эти вещества?

10. Предложите способ получения полиамидного полимера не из аминокислоты, а из двух различных мономеров, каждый из которых содержит по две одинаковые функциональные группы. Напишите уравнение реакции поликонденсации. Как вы думаете, будут ли отличаться свойства этого полимера от свойств полиамидов типа капрона или энанта?